|
|
پزشکی بالینی ابن سینا، جلد ۲۰، شماره ۲، صفحات ۱۲۶-۱۳۲
|
|
|
| عنوان فارسی |
تخلیص و بررسی فعالیت پروتئولیتیکی آنزیم فیسین انجیر (فیکوس کاریکا ) |
|
| چکیده فارسی مقاله |
مقدمه و هدف: فیسین عضوی از خانواده سیستئین پروتئازهای گیاهی است که در انجیر به وفور یافت می شود. این آنزیم کاربردهای دارویی و صنعتی فراوانی دارد. هدف این مطالعه تخلیص و تعیین برخی خصوصیات این آنزیم و بررسی فعالیت پروتئولیتیکی آن بر روی چندین پروتئین گیاهی و حیوانی می باشد. روش کار: در این مطالعه تجربی آنزیم فیسین طی مراحل عصاره گیری، رسوب دهی با سولفات آمونیم و کروماتوگرافی تعویض یون در ستون کربوکسی متیل سفارز از میوه نارس انجیر خالص گردید. جهت بررسی فعالیت پروتئولیتیکی آنزیم، فیسین خالص شده تحت چهار شرایط بافری مختلف بر پروتئین های کازئین، آلفا لاکتا لبومین، بتا لاکتوگلبولین و ژلاتین اثر داده شد. نتایج: محصول آنزیمی به دست آمده شامل دو باند پروتئینی با اوزان 24 و 26 کیلودالتون بود. نتایج حاصل از تاثیر فیسین بر پروتئین ها نشان داد که این آنزیم قادر به هضم کازئین بوده و دارای اثرات هیدرولازی کمتری بر بتا لاکتوگلبولین و ژلاتین است و بر آلفا لاکتا لبومین اثر بسیار کمتری دارد. نتیجه نهایی: با توجه به اثر نسبتاً انتخابی فیسین بر پروتئینهای مورد مطالعه، این آنزیم می تواند یک کاندید مناسب با هدف هضم کازئین و تولید فرآورده های حاصل از آن باشد. |
|
| کلیدواژه‌های فارسی مقاله |
انجیر ، پروتئازها ، فیسین |
|
| عنوان انگلیسی |
Purification and Study of Proteolytic Activity of Ficin Enzyme of Fig (Ficus Carica) |
|
| چکیده انگلیسی مقاله |
Introduction & Objective: Ficin is a member of plant cystein proteases that is abundant in fig. This enzyme has many pharmacological and industrial uses. In the present study, the enzyme was purified by a simple procedure and its proteolytic activity was assayed on several plant and animal proteins. Materials & Methods: Ficin was extracted from unripe fig, precipitated by ammonium sulfate and purified using ion-exchange chromatography on a Carboxymethyl Sepharose column. Proteolytic activities of the purified enzyme were determined in 4 buffering conditions on casein, alpha lactalbumin, beta lactoglobulin and gelatin proteins. Results: Purified enzymes include two bands with molecular mass of 24 and 26 KDa. Results of proteolytic activity showed that ficin can digest casein. It has moderate hydrolytic activity on beta lactoglobulin and gelatin but ficin can not hydrolyze alpha lactalbumin. Conclusion: It seems ficin has selective effects on some proteins so it can be a good candi-date for digestion of casein and making related drugs. |
|
| کلیدواژه‌های انگلیسی مقاله |
Ficain , Fig , Proteases |
|
| نویسندگان مقاله |
نغمه ژاله جو | naghmeh zhalehjoo
مریم چلبی | maryam chalabi
شهرام پروانه | shahram parvaneh
علی مصطفایی | ali mostafaie
|
|
| نشانی اینترنتی |
http://sjh.umsha.ac.ir/browse.php?a_code=A-10-2-115&slc_lang=fa&sid=fa |
| فایل مقاله |
فایلی برای مقاله ذخیره نشده است |
| کد مقاله (doi) |
|
| زبان مقاله منتشر شده |
fa |
| موضوعات مقاله منتشر شده |
تخصصی |
| نوع مقاله منتشر شده |
پژوهشی |
|
|
|
برگشت به:
صفحه اول پایگاه |
نسخه مرتبط |
نشریه مرتبط |
فهرست نشریات
|