پزشکی بالینی ابن سینا، جلد ۹، شماره ۱، صفحات ۰-۰
عنوان فارسی تخلیص بتالاکتوگلوبولین از شیر گاو و مطالعه آنتی ژنیسیته آن
چکیده فارسی مقاله بتا لاکتوگلوبولین (BLG) یکی از پروتئین های اصلی لاکتوسرم در شیر نشخوارکنندگان به ویژه گاو و غیر نشخوارکنندگان مانند اسب می باشد . این پروتئین نسبتا" در برابر دما و تغییرات p H مقاوم است و شواهدی حاکی از جذب BLGبصورت دست نخورده در روده انسان هستند . تراوایی روده در دوران شیرخوارگی بیشتر است . لذا در نوزادان شیر خوار که با شیرگاو یا شیر خشک هایی که از شیر گاو تهیه شده اند تغذیه می شوند , جذب یک پروتئین بیگانه به صورت دست نخورده به داخل خون ممکن است سبب تحریک واکنشهای ایمنی و بعضاً بروز عوارضی به صورت زودرس ( آلرژی غذایی ) یا دیررس در کودک گردد . در غالب مطالعات انجام شده , B L G به همراه کازئین بعنوان آلرژن اصلی شیر گاو معرفی شده است . نظر به اهمیت این پروتئین , تخلیص آن برای مطالعات ایمونولوژیک و سرولوژیک و نیز راه اندازی روشهای آزمایشگاهی (مانند E L I S A و RAST ) برای کاوشهای دقیق تر تشخیصی ضرورت می یابد . BLG بعنوان یک مارکر با وزن مولکولی نسبتاً پائین KDa) 18~) برای برخی آزمونهای آزمایشگاهی نیز کاربرد دارد. هدف از انجام این مطالعه معرفی روشی ساده و نسبتا" کم هزینه برای تخلیص BLG با حفظ ویژگیهای آنتی ژنیک آن می باشد. با جداسازی کازئین از شیر چربی گرفته شده با استفاده از اسید کلریدریک , لاکتوسرم بدست آمد . گلوبولین های لاکتوسرم با استفاده از سولفات آمونیوم نیم اشباع رسوب داده شد . نمونه حاصله به دو روش ژل فیلتراسیون و کروماتوگرافی تعویض آنیونی با دی اتیل آمینو اتیل سلولز DEAE-C تخلیص گردید. خلوص نمونه با روشهای الکتروفورز و HPLC و آنتی ژنیسیته آن با روشهای ELISA , وسترن بلاتینگ و مهار E LISA تائید گردید . بتالاکتوگلوبولین در ژل فیلتراسیون با اوج دوم و در کروماتوگرافی تعویض آنیونی گلوبولین های رسوب داده شده با سولفات آمونیوم و نیز لاکتوسرم با اوج دوم از ستون خارج شد. نتایج حاصله حاکی از خلوص بالا و حفظ آنتی ژنیسیته نمونه تخلیص شده بودند.
کلیدواژه‌های فارسی مقاله
عنوان انگلیسی Simple Methods for Purification of Beta-Lactoglobulin from Cow’s Milk while Preserving Its Antigenicity
چکیده انگلیسی مقاله Beta-lactoglobulin (BLG) is a major whey protein in the milk of ruminants, e.g. cows, and such non-ruminants as horses. This protein is resistant under various conditions of pH and temperature. There is some evidence of absorption of some intact BLG in humans. Infants being fed with cow’s milk- based formulas are especially prone to develop adverse reactions against proteins, including BLG, absorbed intact through their intestinal wall that is more permeable than that of adults. Regarding its importance, purification of BLG for immunological and serological studies and for setting up such diagnostic tests as ELISA and RAST is undoubtedly necessary. The aim of this study was to introduce a simple, reproducible, fast and less expensive method for BLG purification while saving its antigenicity, as well. Whey (lactoserum) was prepared by isolating casein from defatted milk using HCl. Globulins were then precipitated in whey by half-saturated ammonium sulfate. The whey and precipitated globulins were used for Sephadex G-50 gel filtration and diethyl aminoethyl cellulose anion exchange chromatography. Using enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA), Western blotting and ELISA inhibition assay, antigenicity of the purified protein was then evaluated. In gel filtration, BLG was eluted with the second peak. In anion exchange chromatography of ammonium sulfate precipitated proteins and of whey proteins, it was eluted with the second peak. Our results showed high purity and well-preserved antigenicity of BLG thus purified.
کلیدواژه‌های انگلیسی مقاله
نویسندگان مقاله تیرنگ نیستانی | tirang neyestani


محمود جلالی |


محمد پزشکی |


سیدعلی کشاورز | seyed ali


فریدون سیاسی |


محمدرضا اشراقیان | mohammad reza


اسدالله رجب |


نشانی اینترنتی http://sjh.umsha.ac.ir/browse.php?a_code=A-11-185-10&slc_lang=fa&sid=fa
فایل مقاله فایلی برای مقاله ذخیره نشده است
کد مقاله (doi)
زبان مقاله منتشر شده fa
موضوعات مقاله منتشر شده تخصصی
نوع مقاله منتشر شده پژوهشی
برگشت به: صفحه اول پایگاه   |   نسخه مرتبط   |   نشریه مرتبط   |   فهرست نشریات